真核细胞骨架

  小鼠胚胎成纤维细胞的肌动蛋白细胞骨架，沾有phalloidin

微管

  凝胶固着细胞的微管

微管 可在所有哺乳类动物细胞中存在，除了红细胞（红血球）外，所有微管均由约55kDa的α及β微管蛋白组成。它们正常时以异二聚体形式存在。并以头尾相连的方式聚合，形成微管蛋白原纤维（protofilament），一般由13根这样的原纤维构成一个中空的微管，直径22~25nm。少数变异的微管如线虫等所有的则有其他数目的原纤维。微管确定膜性细胞器（membrane-enclosed organelle）的位置和作为膜泡运输的导轨。微管是细胞骨架的架构主干，并也是某些胞器的主体，例如中心粒就是由9组3联微管组成的构造，而真核生物的纤毛与鞭毛也是由以微管为9+2结构，即由9个二联微管和一对中央微管构成，其中二联微管由AB两个管组成，A管由13条原纤维组成，B管由10条原纤维组成，两者共用5条。A管对着相邻的B管伸出两条动力蛋白臂，并向鞭毛中央发出一条辐。基体的微管组成为9+0，并且二联微管为三联微管所取代，结构类似于中心粒。组成的轴丝（axoneme）为主体。

从各种组织中提纯微管蛋白可以发现还存在一些其他蛋白成分（5%-20%），称之谓 微管相关蛋白 （ 英语 ： microtubule-associated proteins ） 。这些蛋白具有组织特异性，表现出从相同αβ二聚体聚合形成的微管具有独特的性质，已从人类不同组织中发现了多种α及β微管蛋白，并追踪微管基因表现出部分基因家族，某些基因被认为是编码独特的微管蛋白。

微管形成的有些结构是比较稳定的，是由于微管结合蛋白的作用和酶修饰的原因。如神经细胞轴突、纤毛和鞭毛中的微管纤维。大多数微管纤维处于动态的聚合和灾变（一种突然的，迅速的，一般不可逆转的分解）状态，这是实现其功能所必需的性质（如纺锤体）。与秋水仙素结合的微管蛋白可加合到微管上，并阻止其他微管蛋白单体继续添加，进而破坏纺锤体的结构，长春花碱具有类似的功能。紫杉酚（taxol），能促进微管的聚合，并使已形成的微管稳定，然而这种稳定性会破坏微管的正常功能。这些药物可以利用破坏微管功能以阻止细胞分裂，成为癌症治疗的新希望。重水亦有阻止微管解聚而破坏微管功能之作用，但其机理在于完全排除了所需的微量普通水。这需要连续几天摄入完全是重水的水，因而实用价值不大。重水本身对细胞并无毒害。

在人类至少发现两种明显区别的α-微管蛋白及三种明显区别的β-微管基因，它们产生具有特定功能的微管蛋白mRNA，由于这些编码在结构组分上十分近似蛋白质分子，在不同组织存在多少特异性的具有差异表达的微管蛋白亚型，尚待深入研究。

除了α-与β-微管蛋白有编码相似的不同变异型，近几年来又发现了多种编码差异更大的新的微管蛋白，形成不同的基因家族。其中γ微管蛋白位于细胞内的微管组织中心（microtubule organizing center, MTOC），是用以提供α及β微管蛋白进行聚合反应形成微管的起始核心。而δ与ε则被认为与中心粒的结构与形成有关。其他尚有η, ζ, θ等等多种变异，不过通常仅存在少数几种真核单细胞生物如原虫或纤毛虫里，可能跟这些生物独特的结构与生理习性有关，进一步详情仍待研究。

微丝

微丝也普遍存在于所有真核细胞中，是一个实心状的纤维，一般细胞中含量约占细胞内总蛋白质的1%-2%，但在活动较强的细胞中可占20%-30%。在一般细胞主要分布于细胞的表面，直接影响细胞的形状。微丝具有多种功能，在不同细胞的表现不同，在肌细胞组成粗肌丝、细肌丝，可以收缩（收缩蛋白），在非肌细胞中主要起支撑作用、非肌性运动和信息传导作用。

微丝主要由肌动蛋白构成，和一种分子马达蛋白肌球蛋白一起作用，使细胞运动。它们参与细胞的变形虫运动、植物细胞的细胞质流动与肌肉细胞的收缩：

植物细胞的细胞质流动

微丝中的肌动蛋白与肌球蛋白在细胞质形成三维的网络体系。肌动蛋白位于外质，肌球蛋白位于内质。肌球蛋白连结著细胞质颗粒，由ATP供给能量，肌球蛋白与细胞质颗粒的结合体沿着actin filament滑动，从而带动整个细胞质的环流。

变形虫运动

变形虫运动 （ 英语 ： Amoeboid movement ） （阿米巴运动）是肌肉细胞的收缩。如同微管蛋白，肌动蛋白的基因组成一个超家族，并组成多种极为相似的结构。例如，各种肌肉细胞有不同的肌动蛋白：

骨骼肌的条纹纤维；

心肌的条纹纤维；

血管壁的平滑肌；

胃肠道壁的平滑肌。它们在氨基酸组分上有微小的差异（大约在400个氨基酸残基序列中有4-6个变异），在肌肉与非肌细胞中都还存在β及γ肌动蛋白，它们与具有横纹的α肌动蛋白可有25个氨基酸的差异。

含ATP的G-肌动蛋白单体可聚合为含ADP的呈纤维状的F-肌动蛋白，它们可由Mg 及高浓度的K 或Na 诱导而聚合，聚合后ATP水解为ADP及C-肌动蛋白ADP单体，组成F-肌动蛋白。在骨骼肌的细肌丝（thin filament，由肌动蛋白构成）与粗肌丝（thick filament，由肌球蛋白构成）相互作用而使肌肉收缩（肌球蛋白可以起作肌动蛋白激活的ATP酶的作用）。肌球蛋白也存在于哺乳动物的非肌细胞中（但以非聚合状态存在）。

中间纤维

  显微镜下的细胞内角蛋白丝

细胞骨架的第三种纤维结构称中等纤维或中间纤维，又称中间丝，为中空的骨状结构，直径介于微管和微丝之间，其化学组成比较复杂，在不同细胞中，成分变化较大。中间纤维使细胞具有张力和抗剪切力。中间纤维有共同的基本结构，即构建成一个中央α螺旋杆状区，两侧则是大小和化学组成不同的端区。端区的多样性决定了中间纤维外形和性质的差异和特异性。

以上这些结构单元并非是一成不变的，而是随细胞的生命活动而呈现高度的动态性，它们均由单体蛋白以较弱的非共价键结合在一起，构成纤维型多聚体，很容易进行组装和去组装，这正是实现其功能所必需的特点。

其他蛋白

不仅如此，细胞骨架还包含有很多结构单元的附属蛋白质，比如：

与微丝相互作用的蛋白

分子马达：动力蛋白，驱动蛋白，肌球蛋白

核化蛋白：Arp2/3复合体，Formin

结合蛋白： 粘着斑蛋白 （ 英语 ： vinculin ） , 丝切蛋白 （ 英语 ： cofilin ） , Pofilin， 原肌球蛋白 （ 英语 ： tropomyosin ） 等等

与微管相互作用的蛋白

动力蛋白：Kinesin，Dynein

广义的细胞骨架还包括核骨架（nucleoskeleton）、核纤层和细胞外基质，形成贯穿于细胞核、细胞质、细胞外的一体化网络结构。

原核细胞骨架

细胞骨架曾经被认为是仅仅是真核细胞的特征，但同源的真核细胞骨架所有主要蛋白在原核细胞已被发现。 虽然进化关系是如此遥远，他们从蛋白质序列比较单独不是显而易见，它们的三维结构和类似的功能，在维持细胞形状和极性的相似度提供了强有力的证据表明，真核的和原核的细胞骨架是真正同源的。 但是，细菌细胞骨架中的某些结构可能还没有被识别。

FtsZ

FtsZ是第一个被发现的原核细胞骨架蛋白，组装在接下来会发生细胞分裂，形成隔板的Z-环上，类似真核生物的肌动蛋白-肌球蛋白收缩环。

参看

细胞

细胞器

微丝

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